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<title>Uniporter</title>
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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Uniporter</span></h1>
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<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr">
<p>Ein <b>Uniporter</b> ist ein <a href="Protein" title="Protein">Protein</a>, das einen <a href="Membrantransport" title="Membrantransport">Membrantransport</a> von einem Molekül vermittelt.<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Weitere Proteintypen des Membrantransportes sind <a href="Antiporter" title="Antiporter">Antiporter</a> und <a href="Symporter" title="Symporter">Symporter</a>.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>
<p>Ein Uniporter ist ein <a href="Membranprotein" title="Membranprotein">Membranprotein</a>, das den Transport von einem Molekül (<i>Uniport</i>) meistens durch einen passiven Transport ermöglicht. Der passive Transport wird energetisch durch <a href="Diffusion" title="Diffusion">Diffusion</a> entlang eines <a href="Chemischer_Gradient" class="mw-redirect" title="Chemischer Gradient">Gradienten</a> der Konzentration der transportierten Molekülsorte getrieben, der gelegentlich andernorts unter <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">Adenosintriphosphat</a>-Verbrauch aufgebaut wurde. Manche Uniporter verbrauchen dagegen beim Antiport ATP (<i>primär aktiv</i>). Uniporter ermöglichen eine Form der <a href="Erleichterte_Diffusion" title="Erleichterte Diffusion">erleichterten Diffusion</a>.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Transportmodell">Transportmodell</h2></div>
<p>In den 1960er-Jahren schlug Oleg Jardetzky ein allgemeines Modell (<i>alternating-access</i>-Modell oder Jardetzky-Modell) für Transporter einschließlich Uniporter vor,<sup id="cite_ref-DOI10.1038/211969a0_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-DOI10.1038/211969a0-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> und zwar war dies der erste Versuch, eine Hypothese über den Zusammenhang zwischen Thermodynamik und Struktur eines Transporters aufzustellen. Aus theoretischer Sicht ist das Jardetzky-Modell ein typisches Beispiel für das sogenannte <a href="Zweizustandssystem" title="Zweizustandssystem">Zweizustandssystem</a> in der Physik, das in der Biologie breite Anwendung gefunden hat.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Besonders bei <a href="Major-Facilitator-Superfamilie" title="Major-Facilitator-Superfamilie">MFS</a>-Transportern wird das Modell als <i>rocker-switch</i>-Modell (deutsch: Kippbewegung) bezeichnet. Das Jardetzky-Modell setzt drei charakteristische Merkmale voraus:<sup id="cite_ref-DOI10.1007/s41048-016-0030-7_4-0" class="reference"><a href="#cite_note-DOI10.1007/s41048-016-0030-7-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p>
<ul><li>Ein Transporter muss in seinem Inneren einen Hohlraum aufweisen, der groß genug ist, um das Substrat aufzunehmen.</li>
<li>Es muss in der Lage sein, zwei verschiedene Konformationen anzunehmen, damit der Molekülhohlraum in einer Konformation zu einer Seite der Membran und in der anderen zur gegenüberliegenden Seite offen ist.</li>
<li>Es muss eine Bindungsstelle für Substrate in dem Hohlraum enthalten, deren Substrataffinität in den zwei Konformationen unterschiedlich sein kann.</li></ul>
<p>Die Konformation von Uniportern ist entweder <a href="Intrazellul%C3%A4r" class="mw-redirect" title="Intrazellulär">intrazellulär</a> (C<sub>in</sub>) oder <a href="Extrazellul%C3%A4r" class="mw-redirect" title="Extrazellulär">extrazellulär</a> (C<sub>out</sub>) gerichtet.<sup id="cite_ref-PMID12893935_5-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID12893935-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-PMID12893936_6-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID12893936-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-PMID20877283_7-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID20877283-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Dabei kann jede Konformation entweder mit einem <a href="Substrat_(Biochemie)" title="Substrat (Biochemie)">Substrat</a> besetzt oder unbesetzt sein. Um einen Transportzyklus zu beschreiben, sind daher vier Schritte nötig. Dabei ist zu beachten, in welchem Zustand sich das Transportsystem befindet: im Gleichgewicht, unter Ausfluss oder unter Zufluss. Für jedes dieser Zustände kann man einen eigenen <i>King–Altman plot</i> (King-Altman-Diagramm) erstellen. Daraus ergibt sich zur Beschreibung eines Transportzyklus von Uniporter das <i>two-state four-step</i>-Modell.<sup id="cite_ref-DOI10.1007/s41048-016-0030-7_4-1" class="reference"><a href="#cite_note-DOI10.1007/s41048-016-0030-7-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p><p>Einer der am intensivsten untersuchten <a href="Eukaryot" class="mw-redirect" title="Eukaryot">eukaryotischen</a> Uniporter ist der Glucosetransporter <a href="GLUT-1" title="GLUT-1">GLUT-1</a>.<sup id="cite_ref-PMID19690067_8-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID19690067-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-PMID26650681_9-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID26650681-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>
<ol class="references">
<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">M. G. Wolfersberger: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://jeb.biologists.org/content/jexbio/196/1/5.full.pdf"><i>Uniporters, symporters and antiporters.</i></a> In: <i>The Journal of experimental biology.</i> Band 196, November 1994, S. 5–6, <span class="-print"><a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220022-0949%22&key=cql">0022-0949</a></span></span>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7823043?dopt=Abstract">PMID 7823043</a>.</span>
</li>
<li id="cite_note-DOI10.1038/211969a0-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-DOI10.1038/211969a0_2-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Oleg Jardetzky: <i>Simple Allosteric Model for Membrane Pumps.</i> In: <i>Nature.</i> 211, 1966, S. 969, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/211969a0">10.1038/211969a0</a></span>.</span>
</li>
<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">R. Phillips, J. Kondev, J. Theriot: <cite style="font-style:italic">Physical biology of the cell</cite>. 2. Auflage. Garland Science, New York 2013, ISBN 978-0-8153-4450-6.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Uniporter&rft.au=R.+Phillips%2C+J.+Kondev%2C+J.+Theriot&rft.btitle=Physical+biology+of+the+cell&rft.date=2013&rft.edition=2&rft.genre=book&rft.isbn=9780815344506&rft.place=New+York&rft.pub=Garland+Science" style="display:none"> </span></span>
</li>
<li id="cite_note-DOI10.1007/s41048-016-0030-7-4"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-DOI10.1007/s41048-016-0030-7_4-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-DOI10.1007/s41048-016-0030-7_4-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">Xuejun C. Zhang, Lei Han: <i>Uniporter substrate binding and transport: reformulating mechanistic questions.</i> In: <i>Biophysics Reports.</i> 2, 2016, S. 45, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/s41048-016-0030-7">10.1007/s41048-016-0030-7</a></span>.</span>
</li>
<li id="cite_note-PMID12893935-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID12893935_5-0">↑</a></span> <span class="reference-text">J. Abramson, I. Smirnova, V. Kasho, G. Verner, H. R. Kaback, S. Iwata: <i>Structure and mechanism of the lactose permease of Escherichia coli.</i> In: <i><a href="Science" title="Science">Science</a>.</i> Band 301, Nummer 5633, August 2003, S. 610–615, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1126/science.1088196">10.1126/science.1088196</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12893935?dopt=Abstract">PMID 12893935</a>.</span>
</li>
<li id="cite_note-PMID12893936-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID12893936_6-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Y. Huang, M. J. Lemieux, J. Song, M. Auer, D. N. Wang: <i>Structure and mechanism of the glycerol-3-phosphate transporter from Escherichia coli.</i> In: <i><a href="Science" title="Science">Science</a>.</i> Band 301, Nummer 5633, August 2003, S. 616–620, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1126/science.1087619">10.1126/science.1087619</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12893936?dopt=Abstract">PMID 12893936</a>.</span>
</li>
<li id="cite_note-PMID20877283-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID20877283_7-0">↑</a></span> <span class="reference-text">S. Dang, L. Sun, Y. Huang, F. Lu, Y. Liu, H. Gong, J. Wang, N. Yan: <i>Structure of a fucose transporter in an outward-open conformation.</i> In: <i><a href="Nature" title="Nature">Nature</a>.</i> Band 467, Nummer 7316, Oktober 2010, S. 734–738, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/nature09406">10.1038/nature09406</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20877283?dopt=Abstract">PMID 20877283</a>.</span>
</li>
<li id="cite_note-PMID19690067-8"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID19690067_8-0">↑</a></span> <span class="reference-text">A. Carruthers, J. DeZutter, A. Ganguly, S. U. Devaskar: <i>Will the original glucose transporter isoform please stand up!</i> In: <i><a href="American_Journal_of_Physiology" title="American Journal of Physiology">American Journal of Physiology</a>-Endocrinology and Metabolism.</i> Band 297, Nummer 4, Oktober 2009, S. E836–E848, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1152/ajpendo.00496.2009">10.1152/ajpendo.00496.2009</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19690067?dopt=Abstract">PMID 19690067</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2763785/">PMC 2763785</a> (freier Volltext) (Review).</span>
</li>
<li id="cite_note-PMID26650681-9"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID26650681_9-0">↑</a></span> <span class="reference-text">D. Deng, N. Yan: <i>GLUT, SGLT, and SWEET: Structural and mechanistic investigations of the glucose transporters.</i> In: <i>Protein science : a publication of the Protein Society.</i> Band 25, Nummer 3, März 2016, S. 546–558, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1002/pro.2858">10.1002/pro.2858</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26650681?dopt=Abstract">PMID 26650681</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4815417/">PMC 4815417</a> (freier Volltext) (Review).</span>
</li>
</ol>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>
<ul><li>Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, <a href="Lubert_Stryer" title="Lubert Stryer">Lubert Stryer</a>: <i>Biochemistry.</i> 5. Auflage. Freeman, New York 2002, ISBN 0-7167-4684-0, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?db=books&doptcmdl=DocSum&term=lipids+AND+stryer%5Bbook%5D"><i>online verfügbar</i></a> beim NCBI Bookshelf.</li>
<li>Donald Voet, Judith G. Voet: <i>Biochemistry.</i> 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.</li></ul></div><!--htdig_noindex--><div><div class="zim-footer">
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